Энтеропептидаза
Энтеропептидаза | ||
---|---|---|
Модель браслета по PDB 1EKB | ||
Свойства человеческого белка | ||
Масса / длина первичной конструкции | 1019 = 784 + 235 аминокислот | |
Вторичная к четвертичной структуре | Гетеродимер | |
Идентификатор | ||
Имена генов | PRSS7 ; ENTK | |
Внешние идентификаторы | ||
Классификация ферментов | ||
EC, категория | 3.4.21.9 , сериновая протеаза | |
МЕРОПЫ | S01.156 | |
Тип ответа | гидролиз | |
Субстрат | Трипсиноген | |
Продукты | Трипсин + гексапептид (Val- [Asp] 4 -Lys) |
|
Вхождение | ||
Семья гомологии | PRSS7 | |
Родительский таксон | Эвтелеостомия |
Энтеропептидаза или (устарело и вводит в заблуждение , согласно биохимической номенклатуре, поскольку фермент не катализирует фосфорилирование) энтерокиназы , является ферментом в щеточной каемки из позвоночных , которая образуется в двенадцатиперстной слизистой оболочки . При отщеплении в гексапептид (Val- [Asp] 4 -Lys), связанная с мембраной энтеропептидаза преобразует неактивный Профермент трипсиноген в его активную форме трипсин , что косвенно активирует другие ферменты в секреции поджелудочной железы.
Энтеропептидаза катализирует следующую реакцию:
- Трипсиноген → трипсин + гексапептид
набухать
- Рош , Лексикон медицины, 5-е издание (http://www.tk-online.de/rochelexikon/)
- Роберт Ф. Шмидт, Флориан Ланг: физиология человека с патофизиологией; Springer Medizin Verlag, Гейдельберг, 30-е издание 2007 г.