Пищеварительный фермент

Пищеварительные ферменты - это ферменты (ранее известные как ферменты как катализаторы химических реакций), которые расщепляют пищу на отдельные части во время пищеварения в пищеварительной системе , чтобы сделать ее пригодной для обмена веществ . Задача почти всех этих ферментов - расщеплять длинноцепочечные молекулы ( биополимеры ), такие как белки , углеводы , жиры и нуклеиновые кислоты, на более простые низкомолекулярные соединения ( аминокислоты , простые сахара, глицерин , жирные кислоты) с использованием воды .

характеристики

Слюнная амилаза , например, работает в рте , а позже, когда пища достигает в желудок , пепсин и соляную кислоту работу в желудочном соке , а желчь продолжает нарушать вниз в двенадцатиперстной кишке . В тонком кишечнике лактазы , мальтаза и сахараза действуют на углеводы, а кишечные липазы - на жиры . За белки отвечают различные пептидазы , в том числе дипептидилпептидазы . Поджелудочная железа производит много пищеварительных ферментов в ацинарные клетках , в том числе трипсина , химотрипсина , карбоксипептидаз , эластазов , альфа-амилазу , рибо- и deoxyribonucleases и липаз , без которых не может быть использована в пище. Так что их ферментативная активность не начинается на месте производства, некоторые пищеварительные ферменты продуцируются в виде препротеинов (точнее, в виде зимогена ) и преобразуются в свою активную форму только в месте действия путем протеолиза , например, пепсиноген, трипсиноген, химотрипсиноген. , прокарбоксипептидаза, проэластаза. Кроме того, в поджелудочной железе крупного рогатого скота образуется ингибитор протеазы апротинин , который подавляет действие трипсина и химотрипсина на поджелудочную железу. Пищеварительные ферменты, вырабатываемые поджелудочной железой, секретируются в тонкий кишечник . После перевода, секретируемые белки имеют более сигнальную последовательность , которая позволяет секрецию и частично отщепленная в процессе секреции.

Специфичность связывания фермента зависит от формы активного центра фермента и участков связывания вокруг него , в которых связан соответствующий субстрат фермента. Субстратная специфичность пищеварительных ферментов настолько низка по сравнению с другими ферментами, что ее можно более точно описать как предпочтение субстрата. Расщепление пищеварительными ферментами представляет собой гидролиз , что означает, что связь разрывается путем вставки молекулы воды в связь, причем одной стороне разорванной связи предоставляется гидроксильная группа (ОН ^- ), а другой стороне разорванной связи протон. (Н ⁺ ).

история

В древние времена Эмпедокл предполагал, что люди превращают пищу, которую они едят, путем гниения . Первое подразделение пищеварительных функций было сделано Диоклом Каристским . Позже, другой Гален, затем пищеварение желудка, пищеварение тонкой кишки и переработка печенью друг от друга.

В 17 веке Йохан Баптиста ван Гельмонт обнаружил, что ферментация необходима для пищеварения , что он рассматривал как динамический естественный принцип. Его ученик Франциск Сильвий обнаружил, что поджелудочная железа выделяет сок, необходимый для пищеварения, и что секреция слюны также имеет аналогичный эффект. Основываясь на этих знаниях, Ренье де Грааф , полученный в панкреатический сок из искусственного свища и Johannes Bohn затем продемонстрировал , что этот сок не реагирует кислым . Однако затем Франсуа Мажанди показал, что сок является щелочным .

Затем Рене-Антуан Фершо де Реомюр окончательно отверг предположение о том, что пищеварение - это механический процесс, но вместо этого показал, что это химический процесс. Спалланцани затем исследовали на желудочный сок более тесно и продемонстрировала его протеолитические свойства . Жан Сенебье использовал эти знания по-другому: он лечил плохо заживающие раны и язвы ног извне желудочным соком животных.

В 1697 году Георг Эрнст Шталь подозревал, что слюна может расщеплять крахмал , но не смог этого доказать. Эрханду Фридриху Лойху это удалось в 1831 году . Луи Миаль (1807-1886) начал попытку выделить амилазу в 1845 году, а Юлиус Конхейм успешно продолжил эту попытку в 1863 году .

Габриэль Густав Велентин обнаружил, что сок поджелудочной железы может расщеплять сахар, и в 1845 году Аполлинер Бушардат смог это доказать. В 1859 году Генрих Кёбнер показал, что кишечный сок может расщеплять сахарозу, а в 1899 году Рудольф Вайнланд обнаружил, как расщепляется лактоза .

Пищеварительные ферменты млекопитающих

Пептидазы (ферменты, которыемогут расщеплять пептидные связи в белках или пептидах, синонимичны протеазам )

Пепсин используется для расщепления белков в желудке и вырабатывается слизистой оболочкой желудка . Пепсин в основном расщепляет белки в соответствии с аминокислотами лейцином , фенилаланином , тирозином или триптофаном , при условии, что это не сопровождается пролином . Оптимальный pH для пепсина - pH 2.
Трипсин расщепляет белки в тонком кишечнике и вырабатывается поджелудочной железой. Он обладает наибольшей специфичностью по сравнению с пептидазами при пищеварении, то есть он расщепляет белки только в соответствии с основными аминокислотами, такими как лизин или аргинин , при условии, что за ним не следует пролин.
Химотрипсин расщепляет белки в тонком кишечнике и вырабатывается поджелудочной железой. Химотрипсин также обладает эффектом свертывания молока. Он сокращает в основном аминокислоты с большой и гидрофобной боковой цепью, такие как фенилаланин, тирозин и триптофан, при условии, что за ним не следует пролин. После аминокислот аспарагина , гистидина , метионина и лейцина химотрипсин расщепляется медленнее.
Химозин (синоним Реннин ) в основном образуется в желудке младенцев и расщепляет пептидную связь между двумя аминокислотами фенилаланином и метионином, которые содержатся в молочном белке κ- казеине .
Эластаза поджелудочной железы расщепляет белки в тонком кишечнике и вырабатывается поджелудочной железой. Он действует особенно после небольших незаряженных аминокислот, таких как глицин , аланин , лейцин и валин , при условии, что за ними не следует пролин. Помимо прочего , он расщепляет эластин , отсюда и название.
Аминопептидаза N продуцируется в тонком кишечнике и расщепляет белки, начиная с их N- конца.
Карбоксипептидаза А расщепляет белки, начиная с их С- конца , при условии, что С- концевая аминокислота не является аргинином, лизином или пролином, а предыдущая аминокислота не является пролином.
Карбоксипептидаза B также расщепляет белки, начиная с их С- конца.

Гликозидазы (ферменты,расщепляющие полисахариды, такие как крахмал, на моносахариды, такие как глюкоза )

Амилаза слюнной железы (α- амилаза ) вырабатывается слюнной железой . Все начинается с расщепления крахмала во рту.
Амилаза поджелудочной железы (также α-амилаза) продолжает расщеплять крахмал, производя мальтозу , мальтотриозу и декстрины .
Сахаразомальтаза находится на слизистой оболочке кишечника и расщепляет сахарозу .
Мальтаза-глюкоамилаза (α-глюкозидаза) - это фермент на слизистой оболочке тонкой кишки, который расщепляет неразветвленные сахарные цепи и расщепляет дисахариды на моносахариды .
Лактаза расщепляет лактозу на глюкозу и галактозу . Он в основном формируется у младенцев и маленьких детей , тогда как непереносимость лактозы чаще встречается у взрослых .

Липазы (ферменты поджелудочной железы,расщепляющие липиды в тонком кишечнике), в частности

Липаза, активируемая солями желчных кислот (также называемая стеролестераза), которая расщепляет эфиры холестерина.
Липаза поджелудочной железы гидролизует триглицериды до моноглицеридов .
Фосфолипаза А ₂ из поджелудочной железы расщепляет фосфолипиды .

Нуклеазы (ферменты,расщепляющие нуклеиновые кислоты )

Нуклеазы расщепляют нуклеиновые кислоты на нуклеотиды , дальнейшее расщепление осуществляется нуклеозидазами и нуклеотидазами .
РНКаза А из поджелудочной железы расщепляет РНК .

Пищеварительные ферменты других организмов

У некоторых членистоногих ( Heteroptera , Coleoptera , Crustacea и Acari ) пептидазы из группы катепсинов образуются в виде пищеварительных ферментов , которые у других животных встречаются только внутри клеток.

Пищеварительные ферменты вне организма

Поглощение пиццы на лету

Некоторые живые существа, например, бактерии , мухи , пауки и хищные растения, частично переваривают пищу вне своего тела . Мухи выделяют слюну, а затем всасывают ее. У пауков пищеварительные ферменты вводятся в жертву после укуса, а через некоторое время они снова всасываются с разжиженной пищей. Bacillus subtilis и другие виды рода Bacillus предположительно выделяют субтилизин для пищеварения. Α-литический протеазы является предположительно , секретируемым с помощью Lysobacter enzymogenes для пищеварения. Аналогичным образом были описаны протеаза A и протеаза B из Streptomyces griseus .

Плотоядные растения

Большинство плотоядных растений вырабатывают собственные пищеварительные ферменты, но некоторые полагаются в этом на помощь других живых существ. Гелиамфора и лилия кобры полностью зависят от образования пищеварительных ферментов путем колонизации бактерий . Genlisea , Sarracenia , большинство кувшинов , Cephalotus и некоторые Heliamphora. Роридулы используют для пищеварения как свои собственные, так и бактериальные пищеварительные ферменты. Pameridea , Setocoris и Metriocnemus которые колонизировали от насекомых , чьи экскременты попадают на растение. Некоторые растения-кувшины поглощают экскременты птиц.

литература

Джереми М. Берг, Джон Л. Тимочко, Люберт Страйер : Биохимия. 6 издание, Spektrum Akademischer Verlag, Гейдельберг 2007. ISBN 978-3-8274-1800-5 .

веб ссылки

Викисловарь: пищеварительный фермент - объяснение значений, происхождение слов, синонимы, переводы

Индивидуальные доказательства

↑ ^a^b^c^d^e^f^g^hⁱ^j^k^l^mⁿ^o^p^q^r^s^t^u^v^w^x Дональд Воет, Джудит Г. Воет: Биохимия , 4-е издание. Джон Вили и сыновья, 2010, ISBN 978-1-118-13993-6 . Стр.169, 194, 367, 370, 373, 473, 508, 524, 533, 547, 942.
^ ^A^b^c Вольф-Дитер Мюллер-Янке , Кристоф Фридрих , Ульрих Мейер: История медицины . 2., перераб. и эксп. Эд. Висс. Verl.-Ges, Штутгарт 2005, ISBN 978-3-8047-2113-5 .
^ ^Б Джереми М. Берг, Джон Л. Tymoczko, Луберт Страйер: Stryer биохимии. 7-е издание, Springer-Verlag, 2010, ISBN 978-1-429-22936-4 , стр. 328.
↑ FJ Fuzita, MW Pinkse, PD Verhaert, AR Lopes: Цистеиновые катепсины как пищеварительные ферменты у паука Nephilengys cruentata. В кн . : Биохимия насекомых и молекулярная биология. Том 60, май 2015, стр 47-58,. Дои : 10.1016 / j.ibmb.2015.03.005 , PMID 25818482 .
^ W. Adlassnig, M. Peroutka, T. Lendl: Ловушки плотоядных растений-кувшинов как среда обитания: состав жидкости, биоразнообразие и мутуалистическая деятельность. В кн . : Летопись ботаники. Том 107, номер 2, февраль 2011 г., стр. 181-194, doi : 10.1093 / aob / mcq238 , PMID 21159782 , PMC 3025736 (полный текст).
↑ Т. Реннер, С. Д. Шпехт: Внутри ловушки: морфология желез, пищеварительные ферменты и эволюция хищничества растений у Caryophyllales. В кн . : Современные мнения в биологии растений. Том 16, номер 4, август 2013 г., стр. 436-442, doi : 10.1016 / j.pbi.2013.06.009 , PMID 23830995 , PMC 3820484 (полный текст).
↑ Р. Рэйви, Ф. '. Mohd Salleh, HH Goh: открытие пищеварительных ферментов у плотоядных растений с акцентом на протеазы. В: PeerJ. Том 6, 2018, стр. E4914, doi : 10.7717 / peerj.4914 , PMID 29888132 , PMC 5993016 (полный текст).
↑ ^a^b^c^d Часто задаваемые вопросы о хищных растениях: как хищные растения переваривают свою добычу? В: sarracenia.com. Проверено 23 июня 2018 года .
^ ^A^b Пищеварение и усвоение питательных веществ хищными растениями - ICPS. В: carnivorousplants.org. Accessed 23 июня 2018 .
↑ М. Саганова, Б. Бокор, Т. Столарик, А. Павлович: Регуляция активности ферментов у плотоядных кувшинок рода Nepenthes. В: Планта. [Электронная публикация , прежде чем идти в печати] Май 2018, DOI : 10.1007 / s00425-018-2917-7 , PMID 29767335 .
↑ К. Фукусима, Х. Фанг, Д. Альварес-Понсе, Х. Кай, Л. Карретеро-Полет, К. Чен, Т. Х. Чанг, К. М. Фарр, Т. Фудзита, Ю. Хиваташи, Ю. Хоши, Т. Имаи , M. Kasahara, P. Librado, L. Mao, H. Mori, T. Nishiyama, M. Nozawa, G. Pálfalvi, ST Pollard, J. Rozas, A. Sánchez-Gracia, D. Sankoff, TF Shibata, S Сигенобу, Н. Сумикава, Т. Удзава, М. Се, К. Чжэн, Д. Д. Поллок, В. А. Альберт, С. Ли, М. Хасебе: Геном кувшина Cephalotus обнаруживает генетические изменения, связанные с хищничеством. В кн . : Природа, экология и эволюция. Том 1, № 3, февраль 2017 г., стр 59,. DOI : 10.1038 / s41559-016-0059 , PMID 28812732 .
↑ Б. Андерсон: Адаптация к поглощению фекалий листвой: путь к хищничеству растений. В кн . : Летопись ботаники. Volume 95, number 5, April 2005, pp. 757-761, doi : 10.1093 / aob / mci082 , PMID 15728666 , PMC 4246731 (полный текст).

[Voet-1] ↑ ^a^b^c^d^e^f^g^hⁱ^j^k^l^mⁿ^o^p^q^r^s^t^u^v^w^x Дональд Воет, Джудит Г. Воет: Биохимия , 4-е издание. Джон Вили и сыновья, 2010, ISBN 978-1-118-13993-6 . Стр.169, 194, 367, 370, 373, 473, 508, 524, 533, 547, 942.

[:0-2] A^b^c Вольф-Дитер Мюллер-Янке , Кристоф Фридрих , Ульрих Мейер: История медицины . 2., перераб. и эксп. Эд. Висс. Verl.-Ges, Штутгарт 2005, ISBN 978-3-8047-2113-5 .

[Stryer_328-3] Б Джереми М. Берг, Джон Л. Tymoczko, Луберт Страйер: Stryer биохимии. 7-е издание, Springer-Verlag, 2010, ISBN 978-1-429-22936-4 , стр. 328.

[4] FJ Fuzita, MW Pinkse, PD Verhaert, AR Lopes: Цистеиновые катепсины как пищеварительные ферменты у паука Nephilengys cruentata. В кн . : Биохимия насекомых и молекулярная биология. Том 60, май 2015, стр 47-58,. Дои : 10.1016 / j.ibmb.2015.03.005 , PMID 25818482 .

[5] W. Adlassnig, M. Peroutka, T. Lendl: Ловушки плотоядных растений-кувшинов как среда обитания: состав жидкости, биоразнообразие и мутуалистическая деятельность. В кн . : Летопись ботаники. Том 107, номер 2, февраль 2011 г., стр. 181-194, doi : 10.1093 / aob / mcq238 , PMID 21159782 , PMC 3025736 (полный текст).

[6] Т. Реннер, С. Д. Шпехт: Внутри ловушки: морфология желез, пищеварительные ферменты и эволюция хищничества растений у Caryophyllales. В кн . : Современные мнения в биологии растений. Том 16, номер 4, август 2013 г., стр. 436-442, doi : 10.1016 / j.pbi.2013.06.009 , PMID 23830995 , PMC 3820484 (полный текст).

[7] Р. Рэйви, Ф. '. Mohd Salleh, HH Goh: открытие пищеварительных ферментов у плотоядных растений с акцентом на протеазы. В: PeerJ. Том 6, 2018, стр. E4914, doi : 10.7717 / peerj.4914 , PMID 29888132 , PMC 5993016 (полный текст).

[sarracen-1260-8] Часто задаваемые вопросы о хищных растениях: как хищные растения переваривают свою добычу? В: sarracenia.com. Проверено 23 июня 2018 года .

[carnivor-9] A^b Пищеварение и усвоение питательных веществ хищными растениями - ICPS. В: carnivorousplants.org. Accessed 23 июня 2018 .

[10] М. Саганова, Б. Бокор, Т. Столарик, А. Павлович: Регуляция активности ферментов у плотоядных кувшинок рода Nepenthes. В: Планта. [Электронная публикация , прежде чем идти в печати] Май 2018, DOI : 10.1007 / s00425-018-2917-7 , PMID 29767335 .

[11] К. Фукусима, Х. Фанг, Д. Альварес-Понсе, Х. Кай, Л. Карретеро-Полет, К. Чен, Т. Х. Чанг, К. М. Фарр, Т. Фудзита, Ю. Хиваташи, Ю. Хоши, Т. Имаи , M. Kasahara, P. Librado, L. Mao, H. Mori, T. Nishiyama, M. Nozawa, G. Pálfalvi, ST Pollard, J. Rozas, A. Sánchez-Gracia, D. Sankoff, TF Shibata, S Сигенобу, Н. Сумикава, Т. Удзава, М. Се, К. Чжэн, Д. Д. Поллок, В. А. Альберт, С. Ли, М. Хасебе: Геном кувшина Cephalotus обнаруживает генетические изменения, связанные с хищничеством. В кн . : Природа, экология и эволюция. Том 1, № 3, февраль 2017 г., стр 59,. DOI : 10.1038 / s41559-016-0059 , PMID 28812732 .

[12] Б. Андерсон: Адаптация к поглощению фекалий листвой: путь к хищничеству растений. В кн . : Летопись ботаники. Volume 95, number 5, April 2005, pp. 757-761, doi : 10.1093 / aob / mci082 , PMID 15728666 , PMC 4246731 (полный текст).

Languages