β-лист

Представление структурных уровней сворачивания белка с акцентом на β-лист с использованием белка 1EFN

В качестве бета-листа (Engl. Β гофрированных листов или β-листов ) в биохимии общий вторичный элемент структуры из белка назначенного. Под вторичной структурой белка понимается пространственная структура аминокислотной цепи без учета боковых групп. Вторичная структура белка происходит из его первичной структуры ( аминокислотной последовательности ). Высшими структурными уровнями являются третичная структура и четвертичная структура . Трехмерная структура белка имеет решающее значение для его избирательной функции (см. Структуру белка ).

сказка

В конце 1930-х годов Уильям Эстбери начал проводить анализ кристаллической структуры кристаллических пептидов . Было обнаружено, что определенные пространственные особенности регулярно повторяются, если предполагалось наличие водородных связей внутри молекулы. Тем не менее, он был не в курсе по плоскостности в пептидной связи . Наиболее распространенные пространственные структуры позже были названы α-спиралью и β-листом. Линус Полинг , Роберт Брейнард Кори и Герман Брэнсон предложили модель β-листа в 1951 году. Β в «β-листе» не содержит никакого научного утверждения, а только выражает, что β-лист был найден после α-спирали. Название Faltblatt происходит от трехмерной структуры β-гофрированного листа, чья «зигзагообразная форма» напоминает правильно сложенный лист бумаги.

структура

Иллюстрация водородных связей, представленных пунктирными линиями на антипараллельном β-листе. Атомы кислорода окрашены в красный цвет , атомы азота - в синий .
Иллюстрация водородных связей представлена ​​пунктирными линиями на параллельном β-листе. Атомы кислорода окрашены в красный цвет , атомы азота - в синий .

Из-за боковых цепей β- гофрированные листы не плоские, а рифленые, как гармошка ( гофрированные ). Полипептидные цепи листа называются β-цепями. Связать эти пряди можно по-разному:

  • Антипараллельная связь (в противоположных направлениях): каждая из карбонильных и аминогрупп одной цепи соединена с амино- и карбонильной группой другой цепи посредством водородных связей.
  • Параллельное соединение (в том же направлении): группа NH одной цепи связана с группой CO другой цепи через водородный мостик. Карбонильная группа, с другой стороны, образует водородную связь с аминогруппой, которая находится на расстоянии двух остатков от соответствующего партнера на другой цепи. Благодаря этому соединению каждая аминокислота на одной цепи - за исключением аминокислот на концах - связана с двумя аминокислотами на другой цепи. Нити идут в одном направлении, так что отдельные атомы расположены параллельно друг другу.
  • Смешанная ссылка: В смешанной ссылке есть как параллельные, так и антипараллельные ссылки.
Представление антипараллельного β-листа (R означает остаток аминокислоты)

Трехмерное изображение напоминает сложенный лист с пептидными группами на поверхностях и атомами углерода между ними на краях листа, который был сложен несколько раз. В пептидных связях нескольких цепей взаимодействуют друг с другом и образуют водородные связи вдоль полипептидной цепи. Они встречаются парами по два на расстоянии 7,0  Å и обеспечивают стабильность структуры. Расстояние между вицинальными аминокислотами в сложенном листе с длиной волны 0,35 нм значительно больше, чем в случае α-спирали с длиной волны 0,15 нм.

Однако боковые группы в β-листе расположены очень близко друг к другу, так что объемные или аналогично заряженные остатки нарушают расположение. Большие структурные области листовки появляются только в том случае, если останки относительно небольшие. Белковые цепи натурального шелка , расположенные исключительно в структуре полотна, на 86 процентов состоят из глицина , аланина и серина , то есть аминокислот с небольшими остатками. Другой пример белков с преимущественно листовой структурой - иммуноглобулины . Если присутствуют преимущественно большие аминокислотные остатки, полипептидная цепь предпочтительно расположена в виде α-спирали.

презентация

Представление антипараллельного β-листа. Атомы задействованных аминокислот и водородные связи показаны непрозрачными.
  • Ленточная диаграмма: β-листы часто представлены стрелками в белковых структурах . Одна стрелка соответствует одной нити листочка. Несколько стрелок, соединенных по очереди или петлями, образуют структуру листочка. Стрелки указывают в направлении карбоксильного конца, чтобы воспроизвести структуру сложенного листа.
  • Представление, заполняющее пространство, и модель шара и палки: атомы водорода часто не включаются в представление, поскольку положение этих атомов трудно определить. Кроме того, представление атомов водорода ухудшило бы ясность.
  • Модель скелета: Обычно показаны только атомы α-C, что означает, что ход полипептидной цепи можно увидеть лучше, чем в модели сферического или сферического стержня. Однако элементы вторичной структуры не очень четко распознаются.

Другие важные элементы конструкции

Помимо α-спирали и β-листа, существуют другие типы мотивов вторичной структуры. Части первичной структуры белка, которые не принадлежат мотиву , называются случайными петлями ( структурами случайных клубков ). Эти структуры играют ключевую роль в формировании всей структуры белка .

Другие распространенные мотивы:

литература

  • Джереми М. Берг: Биохимия Страйера. Spektrum Akademie Verlag, Мюнхен 2007, ISBN 978-3-8274-1800-5

Смотри тоже

Индивидуальные доказательства

  1. ^ Уильям Т. Эстбери, С. Дикинсон, К. Бейли: Рентгеновская интерпретация денатурации и структуры глобулинов семян. В кн . : Биохимический журнал. Том 29, номер 10, октябрь 1935 г., стр. 2351-2360.1, PMID 16745914 . PMC 1266766 (полный текст).
  2. ^ Уильям Т. Эстбери: структурные белки клетки. В кн . : Биохимический журнал. Том 39, номер 5, 1945 г., стр. Lvi, PMID 21020817 .
  3. ^ WT Astbury, R. Reed, LC Spark: исследование тропомиозина с помощью рентгеновских лучей и электронного микроскопа. В кн . : Биохимический журнал. Том 43, номер 2, 1948 г., стр. 282-287, PMID 16748402 . PMC 1274681 (полный текст).
  4. ^ Линус Полинг, Роберт Брейнард Кори, Герман Р. Брэнсон: Структура белков; две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородными связями. В: Известия Национальной академии наук . Volume 37, Number 4, April 1951, pp. 205-211, PMID 14816373 . PMC 1063337 (полный текст).
  5. ^ Д. Айзенберг: Открытие альфа-спирали и бета-листа, основных структурных особенностей белков. В: Известия Национальной академии наук . Том 100, Номер 20, сентябрь 2003, стр 11207-11210,. Дои : 10.1073 / pnas.2034522100 . PMID 12966187 . PMC 208735 (полный текст).
  6. ↑ JM Scholtz, RL Baldwin: Механизм образования альфа-спирали пептидами. В: Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул. . Том 21, 1992, стр 95-118, DOI : 10,1146 / annurev.bb.21.060192.000523 . PMID 1525475 . PDF .