Химозин

Химозин (также Реннин ; от древнегреческого χυμός chymos «жидкость») - аспартат- эндопептидаза ( протеаза ). Химозин крупного рогатого скота обнаружен как сычужный фермент в четвертом желудке ( сычуге ) телят. Химозин синтезируется в форме белка- предшественника ПреПроХимозина . Он может быть преобразован в прохимозин , псевдохимозин и, в конечном итоге, в активную ферментную форму химозина посредством аминоконцевого расщепления пептидов .

Прекурсоры и активация

Химозин - это клетки слизистой оболочки желудка, вырабатываемые в форме неактивного белка-предшественника препрохимозина и в виде прохимозина, секретируемого в просвет .

В кислой среде желудка при значении pH от 4 до 5 неактивный зимоген ПроХимозин превращается в активный фермент химозин путем отщепления амино-концевого пептида.

В случае очень кислого химуса при pH ниже 2,5 расщепление происходит между аминокислотами 27 и 28, в результате чего образуется псевдохимозин, который на 15 аминокислот длиннее химозина. Псевдохимозин может быть преобразован в химозин с pH 5,5.

По сравнению с ПреПроХимозином, химозин не имеет амино-концевой последовательности из 42 аминокислот.

структура

Химозин бычьего белка состоит из 323 аминокислот с молекулярной массой 35 653  Да .

Он встречается в двух формах, которые различаются по своей первичной структуре в положении аминокислоты 244 ( аспарагиновая кислота или глицин ). A-форма имеет немного более высокую удельную активность по отношению к κ- казеину , но немного менее стабильна, чем B-форма.

Функция и использование

Пищеварительный фермент химозин используется для переваривания молочного белка , особенно казеина, в пищеварительном тракте телят. Процесс ферментативного расщепления также изменяет растворимость молочного белка, он денатурируется и выпадает в осадок.

Химозин промышленно используется для производства сыра . Раньше его получали в виде сычужного фермента из желудка теленка, но с 1990-х годов он также был генетически модифицирован . Поскольку генетически модифицированные организмы (ГМО) могут быть эукариотами, такими как дрожжи или аспергиллы ( Aspergillus oryzae , Aspergillus nidulans ) или Trichoderma reesei, использованные в их геноме, кДНК для препрохимозина, прохимозина и химозина были перенесены.

Индивидуальные доказательства

1. ↑ Ренате Вариг-Бурфейнд (Ред.): Верно. Иллюстрированный словарь немецкого языка . ADAC-Verlag, Мюнхен 2004 г., ISBN 3-577-10051-6 , стр. 159 . 
2. ↑ Баркхольт Педерсен, Вибеке, Курт Асбек Кристенсен, Бент Фольтманн: Исследования активации бычьего прочимозина. В: European Journal of Biochemistry Vol. 94, No. 2, 1979, pp. 573-580.
3. ^ Дэниел Каллен и др.: Контролируемая экспрессия и секреция бычьего химозина в Aspergillus nidulans. (PDF) В: Bio / Technology Volume 5, No. 4, 1987, pp. 369-376.
4. ↑ UniProt P00794
5. ↑ химозин в трансгенной ( Memento из в оригинале с 16 апреля 2015 года в Internet Archive ) Info: архив ссылка была вставлена автоматически и еще не была проверена. Проверьте исходную и архивную ссылку в соответствии с инструкциями, а затем удалите это уведомление. @ 1@ 2Шаблон: Webachiv / IABot / www.transgen.de
6. ↑ J. Mellor et al.: Эффективный синтез ферментативно активного химозина теленка в Saccharomyces cerevisiae. В: Gene Volume 24, No. 1, 1983, pp. 1-14, DOI : 10.1016 / 0378-1119 (83) 90126-9 .
7. ↑ Майкл Уорд и др.: Повышенное производство химозина в Aspergillus путем экспрессии в виде слияния глюкоамилазы и химозина. В: Nature Biotechnology . Том 8, № 5, 1990, стр 435-440,. DOI : 10.1038 / nbt0590-435 .
8. ↑ Kozo Tsuchiya et al.: Высокий уровень секреции химозина теленка с использованием гена слияния глюкоамилазы и прохимозина в Aspergillus oryzae. В: Bioscience, биотехнологии, биохимии и Том 58, N 5, 1994, стр 895-899,. DOI : 10,1271 / bbb.58.895 .
9. ^ Дэниел Каллен и др.: Контролируемая экспрессия и секреция бычьего химозина в Aspergillus nidulans. (PDF) В: Био / технология Том 5, № 4, 1987, стр. 369-376.
10. ↑ А. Харкки и др.: Новая система экспрессии грибов: секреция активного химозина теленка из мицелиальных грибов Trichoderma reesei. В: Nature Biotechnology . Том 7, № 6, 1989, стр 596-603,. DOI : 10.1038 / nbt0689-596 .